Titer antitestek a kerekférgekhez. Elemzés előkészítése
Definíció[ szerkesztés ] Az immunglobulinok olyan glikoproteinek az immunglobulin szupercsaládbanamelyek ellenanyagként funkcionálnak. Az ellenanyag és immunglobulin elnevezéseket gyakran egymás helyettesítésére használják. Szerkezetüket tekintve globulinok a fehérje elektroforézis γ-régiójában találhatók.
- Elsődleges biliáris cirrhosis a májban - Étrend
- Giardia parasite symptoms humans
- Antitest vizsgálatok | Lab Tests Online-HU
- A parazita méreganyagok mérgeinek tisztítása
- Toxocarosis: az első tünetek és a kezelés - Hörghurut March
Az ellenanyagokat az immunrendszer B-sejtjeiből származó plazmasejtek termelik és választják ki. Titer antitestek a kerekférgekhez folyamat titer antitestek a kerekférgekhez a B-sejtek a nekik megfelelő antigént megkötik, aktiválódnak és plazmasejtté, vagy memóriasejtté differenciálódnak. Az ellenanyagok titer antitestek a kerekférgekhez egy monomerde az ellenanyag lehetnek monomer, dimer, trimer, tetramer, pentamer stb.
A monomer egy "Y"-alakú molekula, amely két egyforma nehézláncból és két egyforma könnyű láncból áll. Az egyes láncokat egymással diszulfid-híd köti össze. Emlősök esetén a nehézláncnak öt típusa van: γ, δ, α, μ és ε. Ezek az immunglobulinok osztályát határozzak meg.
Az α és γ nehézláncok kb. Minden nehézláncnak egy konstans régiója van, amelyik azonos az adott osztályba tartozó immunglobulinok esetén, és egy variábilis régiója, amely eltérő az egyes B sejtek immunglobulinja esetén, de azonos az adott B sejt által termelt immunglobulinok vonatkozásában. A γ, α és δ nehézláncok konstans régiója három doménből és egy kapocs régióból hinge áll; a μ és ε nehézlánca 4 doménből áll.
A variábilis domént — minden titer antitestek a kerekférgekhez esetén — egy domén alkotja. Ezek a domének kb.
Az AB0 vércsoport meghatározása
A könnyűláncok csupán két típusát ismerjük: λ és κ. Emberben ezek hasonlóak egymáshoz, de minden egyes immunglobulinban csak egyikük fordul elő. Minden könnyűlánc két doménből áll, egy konstans és egy variábilis domén alkotja. A könnyűláncok hozzávetőlegesen aminosavból állnak.
Paraziták a májban: jelek, tünetek és kezelés
Az "Y"-alakú monomer két nehéz- és két könnyű láncból áll. Ez összesen hat-nyolc konstans domént és négy variábilis domént jelent. Az "Y" ágainak végeit Fab fragmensnek hívják, ami a nehéz- és a könnyű-lánc egy-egy variábilis és konstans doménjéből áll és együttesen alkotja az antigén kötő helyet a monomer N-terminális végén.
A két variábilis domén a nekik megfelelő antigént köti. A papain enzim a monomert két Fab fragment antigen binding fragmensre és egy Fc fragment crystallizable fragmensre hasítja. Egy másik enzim, a pepszin a kapocsrégió alatt hasítja a molekulát, így egy F ab 2 fragmens és egy Fc fragmens keletkezik.
Összefoglalva, a szervezetben található immunglobulinok az antigének rendkívül széles körét tudják megkötni. Ezt a diverzitást az ún. Ebben a folyamatban bizonyos gének variábilis Vdiverzitás D és kapcsoló joining; J a nehézlánc, ill. Ezzel a folyamattal a V, D, és J régiók kapcsolódása a variábilis régió diverzitását biztosítja, ami magyarázza, hogyan generál immunglobulint a B sejt szinte végtelen számú eltérő antigénnel szemben.
Az Fc fragmens, ami az "Y" alapját adja, két nehézláncból áll, és két, ill. Az Fc rész a különböző sejtek receptoraihoz és a komplement proteinekhez kapcsolódik. A kapcsolódás következtében az ellenanyag különböző hatásokat vált ki, mint például opszonizáció, sejtlízis, degranuláció hízósejt, basofil- és eozinofil-granulociták és egyéb folyamatokat. A nehéz- és könnyű-lánc variábilis régióját mesterségesen egymáshoz lehet kapcsolni és így meg lehet alkotni az ún.
Az immunglobulin koncentráció megközelítő mennyiségi meghatározását a fehérje elektroforézissel végzik. Az a pinworms a módszerrel a vérplazma fehérjéket albuminra, alfa-globulinokra 1 és 2béta-globulinokra 1 és 2 valamint gamma-globulinokra választják szét, töltésüknek és méretüknek megfelelően.
Az immunglobulinok a gamma régióban vannak. Mieloma és néhány más betegség esetén egy adott immunglobulin rendkívül nagy koncentrációban van jelen, ami egy monoklonális csíkot ad.
Vérvizsgálat Giardia számára - Megelőzés
A könnyű láncnak is vannak izotípusai — lambda és kappa —, de ezek nem módosítják az immunglobulinok osztályba sorolását, ezért gyakran figyelmen kívül hagyják őket.
Az immunsejtek egy része ezekkel az immunglobulinokkal annak alapján tud kapcsolódni, hogy milyen, az IgG, IgA, IgM, IgD, és IgE konstans részéhez kapcsolódó receptort fejez ki a sejt felszínén.
Egy B limfocita által termelt ellenanyagok a nehézlánc vonatkozásában különbözhetnek egymástól, illetve előfordul, hogy ugyanakkor több osztályba tartozó immunglobulint is termel a sejt. Mindazonáltal ezek az immunglobulinok megegyeznek az antigénkötő képességük szempontjából, amit a variábilis régió kódol. Ahhoz, hogy az óriási számú különböző specificitás megjelenjen a szervezetben és védje azt a számtalan idegen anyaggal szemben, szervezetünk sok millió, egymástól eltérő B limfocitát állít elő.
Fontos tisztázni, hogy amennyiben egy olyan rendszer biztosítaná ezt a sokszínűséget, amelyben minden egyes eltérő variábilis szakaszt egy önálló titer antitestek a kerekférgekhez kódolna, akkor a teljes genom sem lenne elég erre a célra.
Vérvizsgálat Giardia számára
Ezzel szemben, amint azt Susumu Tonegawa -ban kimutatta, a B limfociták genomjának egyes részeiben olyan titer antitestek a kerekférgekhez változások gén-rekombinációs folyamatok zajlanak le, amelyek az immunglobulinok változékonyságát biztosítják.
Tonegawa ezért a felfedezéséért orvosi Nobel-díjat kapott ben. IgM[ szerkesztés ] Az IgM olyan polimer szerkezetű molekula, amelyben több monomer immunglobulin kovalens kötéssel, diszulfid-híd révén kapcsolódik egymással, általában pentamert, ritkán hexamert képezve.
A polimer szerkezet miatt a molekula igen nagy méretű, molekulatömege eléri a kD -t pentamer forma. A pentamerhez a legtöbb esetben egy ún. J lánc is kapcsolódik, míg a hexamerben térszerkezeti okok miatt J lánc nem található.
A betegség folyamán krónikus betegségek, például hasnyálmirigy-gyulladás és az epehólyag gyulladása és a csövek koleciszta-kolangitisz jelentkeznek. A fertőzés után egy héttel a vér a vérben IgG immunglobulinokat tartalmaz, az IgG-csoportot héttel később detektálják. Az echinococcosisban a májműködés zavaros működése megszakad, tüdőkárosodás jelentkezik. A végső hímivarú macskák, kutyák, rókák. Ezek az állatok fertőzöttek lehetnek parazitizmus forrása 3 évig.
Tekintettel arra, hogy minden egyes monomer két antigént képes megkötni, egy pentamer IgM molekula elméletileg 10 antigén megkötésére képes, bár a valóságban ez az állapot az antigének térbeli gátlása miatt nem következik be. Nagy mérete miatt nehezen kerül ki a véráramból, és ezért a szövetközi térben kis koncentrációban van jelen.
Az IgM elsődlegesen a vérszérumban található, bár a hozzá kapcsolódó J lánc miatt a nyálkahártyák felületére is szekretálódik. Polimer szerkezete miatt nagy aviditással köti az antigéneket, és ugyancsak hatékony a komplement rendszer aktiválásában is.
Navigációs menü
Az őssejtek genomjában az IgM nehézlánc konstans régióját kódoló génszakasz μ közvetlenül a variabilisért felelős gének után helyeződik el, és ezért a B limfociták érése során bekövetkező rekombinációs mechanizmusok eredményeképpen az IgM lesz az első immunglobulin, amelyet a sejt kifejez.
IgD[ szerkesztés ] Az IgD a legkisebb mennyiségben termelődő immunglobulin. Az IgD szerkezetileg monomer immunglobulin, és a δ nehézlánc alkotja. Szerepe egyelőre nem ismert, sőt azok a kísérleti egerek, amelyek nem termelik ezt az immunglobulint teljesen egészséges immunrendszerrel rendelkeznek. Minden molekula két antigént képes megkötni. Ez a legnagyobb mennyiségben előforduló immunglobulin, amely mintegy felerészben titer antitestek a kerekférgekhez vérbenilletve a szövetek közti folyadékban található.
Az immunglobulinok közül csak ez az izotípus képes a méhlepényen placentán titer antitestek a kerekférgekhez a magzatba jutni.
Ez a folyamat — amit anyai immunitásnak is nevezünk — biztosítja, hogy az élet első néhány hetében az immunológiai értelemben is éretlen újszülött legyőzze a környezetében jelenlévő kórokozókat.
Az első heteket követően a csecsemő saját maga termeli az ellenanyag-molekulákat, amelyekkel képes a saját szervezetének védelmére. Az IgG számos patogénhez kapcsolódik, így vírusokatbaktériumokat és gombákat köt, és velük szemben megvédi a szervezetet egyrészt a komplement rendszer aktiválásával klasszikus útmásrészt titer antitestek a kerekférgekhez kórokozók opszonizációját fagocitózis és toxinjaik semlegesítését okozza. Az IgG4 nem aktiválja a komplement rendszert.
Toxocarosis: az első tünetek és a kezelés
Az IgG4 kötési képessége affinitás közepes, míg az IgG2 affinitása rendkívül alacsony. Szintén előfordul az anyatejben, könnyben és a nyálban.
Ez az immunglobulin a testfelszínre jutott, lenyelt vagy belégzett patogénekkel szemben fejti ki védő tevékenységét. Az IgA nem aktiválja a komplement rendszert és csak kismértékben opszonizál fagocitózis elősegítése.
User Top Links
A vérben keringő IgA jelentős része monomer, de dimer szerkezet is található belőle. A nehézláncot az α génszakasz kódolja a genomban. Az IgA1 a többi immunglobulinhoz hasonlít, míg az IgA2 molekulában a nehéz- és könnyű-láncok nem a kovalens diszulfid-hiddal, hanem nem-kovalens kötésekkel kapcsolódnak.
Bár az IgA2 szérumban alacsonyabb mennyiségben van jelen, a szekrétumokban dominál. A szekrétumokban található IgA dimerként van jelen. A két monomer IgA molekula mellett további két peptidlánc is megtalálható benne: ezek egyike a J lánc "join"; kapcsolóamely a két monomer IgA-t összeköti.
